Antígeno del receptor de trombina

La trombina es una proteasa de coagulación producida en sitios de lesión vascular que activa las plaquetas, células endoteliales, leucocitos y células mesenquimatosas mediante la escisión de receptores específicos de la superficie celular conocidos como receptores activados por la proteinasa (PAR). Se ha clonado y secuenciado un receptor funcional de trombina a partir de plaquetas humanas. Es una cadena de polipéptidos única de 66 kDa que pertenece a la familia de los receptores acoplados a proteínas G de superficie celular, con siete dominios transmembrana y un extremo N extracelular. El sitio de escisión de la trombina se encuentra en el extremo N entre Arg41 y Ser42. Tras la escisión por trombina, los receptores activados se someten a desensibilización e internalización, pero una parte de ellos se recicla a la superficie celular. El receptor de trombina se expresa en una amplia variedad de células, incluidas las plaquetas y el endotelio. El receptor es un sustrato de trombina y ha demostrado desempeñar una función en la activación de plaquetas.


Clon: SPAN 12  Isotipo: IgG1 de ratón

El anticuerpo SPAN 12 reconoce un epítopo en el receptor que abarca el sitio de escisión de la trombina. Se une a receptores intactos, pero no a los escindidos. El SPAN 12 inhibe la activación del receptor inducida por trombina a concentraciones de trombina reducidas.

Clon: WEDE15 Isotipo: IgG1 de ratón

El anticuerpo WEDE15 reconoce un epítopo en el receptor, distante del sitio de escisión de trombina N-terminal
(WEDEE). Reacciona con receptores intactos y escindidos.

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